2蛋白质1

第一章蛋白质第一节蛋白质是生命的物质基础一、什么是蛋白质蛋白质(Protein)是由许多不同的氨基酸，按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子。11.蛋白质是生物体的重要组成成分，是生物体形态结构的物质基础。2.蛋白质是生命活动的物质基础。生物催化代谢调节防御和进攻转运和贮存运动与支持控制生长和分化接受和传递信息生物膜等二、蛋白质在生命活动中的重要作用蛋白质是生命活动的重要物质基础，没有蛋白质就没有生命2三、蛋白质的化学组成和分类（一）.蛋白质的元素组成主要的：CHONS50~55%6~8%19~24%13~19%0~4%微量的：PFeCuZnMoISe大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称为蛋白质系数。样品中蛋白质含量=样品中的含氮量×6.25凯氏（Kjedahl）定氮的基础3（二）.蛋白质的基本组成单位氨基酸（三）.蛋白质的其他组分单纯蛋白质结合蛋白质氨基酸部分非氨基酸部分糖脂核酸辅因子4四、蛋白质的分类1.根据蛋白质的分子形状分类∶球状蛋白质----易溶解、能成结晶。纤维状蛋白质----分子形状不对称，类似棒状或纤维状。5单纯蛋白质----只含有氨基酸如∶溶菌酶结合蛋白质----由单纯蛋白质和非蛋白质结合而成。如∶血红蛋白(血红素)2.根据蛋白质的化学组成分类∶6简单蛋白质的分类1．清蛋白（albumin）：溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液。为饱和硫酸铵所沉淀。广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。2．球蛋白（globulin）:为半饱和硫酸铵所沉淀。不溶于水而溶于稀盐溶液的称真球蛋白（euglobulin）;溶于水的称拟球蛋白（pseudoglobulin）.普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。3．谷蛋白（glutelin）:不溶于水、醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱。如米谷蛋白（oryzenin）和麦谷蛋白（glutanin）等。4．醇溶谷蛋白（prolamine）:不溶于水及无水乙醇，但溶于70－80%乙醇中。组成上的特点是脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白（zein）、麦醇溶蛋白（gliadin）等。5．组蛋白（histone）:溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋白等。6．鱼精蛋白（protamine）:溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子呈碱性。如鲑精蛋白（salmin）等。7．硬蛋白（scleroprotain）:不溶于水、盐、稀酸或稀碱。这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如，角蛋白（keratin）、胶原（collagen）、网硬蛋白（reticulin）和弹性蛋白（elastin）等。7结合蛋白质的分类1．核蛋白（nucleoprotain）：辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等。2．脂蛋白（lipoprotain）:与脂质结合的蛋白质。脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。如血中的β1－脂蛋白。卵黄球蛋白（lipovitellin）等。3．糖蛋白（glycoprotein）和粘蛋白（mucoprotein）:辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等。如卵清蛋白、γ－球蛋白，血清类粘蛋白（seromucoid）等。4．磷蛋白（phosphoprotein）：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连。如酪蛋白胃蛋白酶等。5．血红素蛋白（hemoprotein）:辅基为血红素，它是卟啉类化合物，卟啉环中心含有金属。含铁的如血红蛋白、细胞色素c，含镁的有叶绿蛋白，含铜的有血蓝蛋白（Hemocyanin)等。6．黄素蛋白（flavoprotein）:辅基为黄素嘌呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢、D－氨基酸氧化酶等。7．金属蛋白（metalloprotein）:与金属直接结合的蛋白质。如铁蛋白（ferritin）含铁，乙醇脱氢酶含锌，黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。83.根据蛋白质的溶解度分类∶可溶性蛋白----可溶于水、稀中性盐和稀酸醇溶性蛋白----不溶于水、稀盐，溶于70％-80％乙醇不溶性蛋白----不溶于水、中性盐、稀酸、碱和一般有机溶剂94.根据蛋白质的功能分类活性蛋白质∶如酶、激素、抗体等。非活性蛋白质∶是一类结构蛋白质，多起保护和支撑作用。如胶原蛋白和角蛋白。10第二节蛋白质的基本结构-----氨基酸一、蛋白质的水解蛋白质可以被酸、碱和蛋白酶水解，在水解过程中逐渐降解成分子量越来越小的肽段，直到最后成为氨基酸的混合物。根据蛋白质的水解程度可分为∶完全水解部分水解111.酸水解6mol/L盐酸或4mol/L硫酸水解20小时左右，完全水解。优点∶不引起消旋作用。缺点∶色氨酸完全被酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分水解。2.碱水解5mol/LNaOH共煮10-20小时，即可完全水解。在水解过程中，多数氨基酸有不同程度的破坏，产生消旋作用。特别是引起精氨酸脱氨。但色氨酸不被破坏。123.酶水解不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。但一种酶往往水解不彻底,需要几种酶的协同作用；才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。常用的蛋白酶有∶胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）、胃蛋白酶13二、氨基酸的结构与分类1.氨基酸的结构通式∶除脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。-氨基酸可变部分不变部分14α-氨基酸的通式15AminoAcids:BuildingBlocksofProteins162.氨基酸的类型和结构有三种主要分类方法：1)根据R基团的结构分类脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸2)根据R基团的酸碱性分类酸性氨基酸、中性氨基酸、碱性氨基酸3)根据R基团的极性性质分类非极性的R基氨基酸极性不带电荷R基氨基酸带正电荷的R基氨基酸带负电荷的R基氨基酸17蛋白质中常见氨基酸的结构甘氨酸Glycine脂肪族氨基酸H2NCHCHOHO氨基乙酸18氨基酸的结构脂肪族氨基酸H2NCHCCH3OHO甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine-氨基丙酸19氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine脂肪族氨基酸H2NCHCCHOHOCH3CH3-氨基异戊酸20氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine脂肪族氨基酸H2NCHCCH2OHOCHCH3CH3-氨基异己酸21氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸Ileucine脂肪族氨基酸-氨基--甲基戊酸22氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸Ileucine脯氨酸Proline亚氨基酸HNCOHO-吡咯烷基--羧酸23氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸Ileucine脯氨酸Proline甲硫氨酸Methionine含硫氨基酸H2NCHCCH2OHOCH2SCH3-氨基--甲硫基丁酸24氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸Ileucine脯氨酸Proline甲硫氨酸Methionine半胱氨酸Cysteine含硫氨基酸-氨基--巯基丙酸25氨基酸的结构丝氨酸Serine含羟基氨基酸H2NCHCCH2OHOOH-氨基--羟基丙酸26氨基酸的结构丝氨酸Serine苏氨酸Threonine含羟基氨基酸H2NCHCCHOHOOHCH3-氨基--羟基丁酸27氨基酸的结构芳香族氨基酸苯丙氨酸PhenylalanineH2NCHCCH2OHO-氨基--苯基丙酸28氨基酸的结构芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸TyrosineH2NCHCCH2OHOOH-氨基--对羟苯基丙酸29氨基酸的结构芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸TryptophanTrpH2NCHCCH2OHOHN-氨基--吲哚基丙酸30氨基酸的结构碱性氨基酸精氨酸ArginineH2NCHCCH2OHOCH2CH2NHCNH2NH-氨基--胍基戊酸31氨基酸的结构碱性氨基酸精氨酸Arginine赖氨酸LysineH2NCHCCH2OHOCH2CH2CH2NH2，-二氨基己酸32氨基酸的结构碱性氨基酸精氨酸Arginine赖氨酸Lysine组氨酸HistidineH2NCHCCH2OHONNH-氨基--咪唑基丙酸33氨基酸的结构天冬氨酸Aspartate酸性氨基酸H2NCHCCH2OHOCOHO-氨基丁二酸34氨基酸的结构天冬氨酸Aspartate谷氨酸Glutamate酸性氨基酸H2NCHCCH2OHOCH2COHO-氨基戊二酸35氨基酸的结构天冬酰胺Asparagine含酰胺氨基酸H2NCHCCH2OHOCNH2O36氨基酸的结构天冬酰胺Asparagine谷酰胺Glutamine含酰胺氨基酸H2NCHCCH2OHOCH2CNH2O37(1)按照R基的极性分类非极性R基氨基酸极性不带电荷R基氨基酸带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸）带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）38丙氨酸（alanine,Ala）缬氨酸（valine,Val）亮氨酸（leucine,Leu）异亮氨酸（isoleucine,Ile）脯氨酸（proline,Pro）苯丙氨酸（phenylalanine,Phe）色氨酸（tryptophan,Trp）甲硫氨酸（methionine,Met）①非极性R基团氨基酸（8种）：•非极性R基氨基酸4041R基疏水性大小Ala＜Met＜Pro＜Val＜Leu＝Ile＜Phe＜Trp这类氨基酸R基的疏水性在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用。甘氨酸（glycine,Gly）丝氨酸（serine,Ser）苏氨酸（threonine,Thr）半胱氨酸（cysteine,Cys）酪氨酸（tyrosine,Tyr）天冬酰胺（asparagine,Asn）谷氨酰胺（glutamine,Gln）②极性不带电荷R基团氨基酸（7种）：•极性不带电荷R基氨基酸4445③R基团带负电荷氨基酸*在生理条件下,侧链羧基完全解离，带负电荷。为酸性氨基酸。AspGlu酸性氨基酸47H+LysArgHis④R基团带正电荷氨基酸：*为碱性氨基酸，在生理条件下，侧链解离，带正电荷ε碱性氨基酸49（2）根据R侧链的化学结构分为：脂肪族氨基酸（15种）芳香族氨基酸（Phe,Tyr,Trp）杂环族氨基酸（His,Pro）必需氨基酸：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的氨基酸，只能从食物中补充。包括8种:IleMetValLeuTrpPheThrLys一家写两三本书来（3）从营养学的角度：必需氨基酸非必需氨基酸还有2种：Arg、His，人和哺乳动物虽然能够合成，但数量远远达不到机体的需求，尤其是在胚胎发育以及婴幼儿期间，基本上也是由食物补充，称为半必需氨基酸。注：植物和微生物能合成自己全部的氨基酸。非必需氨基酸：人和哺乳动物能够合成，能满足机体需求的氨基酸，其余。从营养价值上看，必需半必需非必需丝3羟半3巯组3咪唑头色3吲哚头精5胍基头赖6氨基头氨基酸结构口决53•某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的，也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。•如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。•其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。•在甲状腺球蛋白中有甲状腺素。3.不常见氨基酸54三、氨基酸的理化性质(一)物理性质1.晶形和熔点-AA均为无色晶体，不同AA晶体不同-AA熔点较高如（Gly240℃，乙酸16.5℃，乙胺-80℃）2.溶解度都能溶于强酸强